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Book/Report | FZJ-2018-03679 |
1991
Forschungszentrum Jülich GmbH Zentralbibliothek Verlag
Jülich
Please use a persistent id in citations: http://hdl.handle.net/2128/19067
Report No.: Juel-2557
Abstract: 1.Das Lysinaufnahmesystem von $\textit{Corynebacterium glutamicum}$ ist ein Antiportsystem. In ruhenden Zellen wurde der Mechanismus als homologer Lysin/Lysin-Antiport charakterisiert. Treibende Kräfte sind die Substratgradienten. Die Nettoaufnahme ist über einen heterologen Lysin/(Isoleucin,Alanin,Valin)-Antiportmöglich. Er wird von den Substratgradienten und dem Membranpotential getrieben. 2. $\textit{Corynebacterium glutamicum}$ besitzt ein spezifisches Lysinexportsystem, das als 2OH$^{\circ}$/Lysin-Symporter charakterisiert wurde. Die Exportrate ist von der Höhe des Membranpotentials, dem pH-Gradienten und dem Lysingradienten abhängig. Der unbeladene Carrier trägt eine positive Ladung, daher ist die Wirkung des Membranpotentials verschieden von der Wirkung der Substrate (Lysin und OH$^\circ$). Diese Eigenschaften konnten durch ein kinetisches Modell quantitativ beschrieben werden. Die Lysinexportpermease ist ein sekundäres Transportsystem, sie weist jedoch Besonderheiten im Mechanismus auf, die sie von sekundären Aufnahmesystemen unterscheidet. 3. Die "in vitro" bestimmten Daten zum Export, konnten auch unter Fermentationsbedingungen bestätigt werden. Bei niedrigem pH, und hohem pH in Anwesenheit hoher externer Lysinkonzentrationen ist der Lysinexport der limitierende Schritt der Lysinproduktion. Die Lysinaufnahme hat in den Produktionsstämmen keinen Einfluß auf den Lysinexport. 4. Verschieden leistungsfähige Produktionsstämme haben unterschiedliche Exportsysteme. Sie unterscheiden sich in der Abhängigkeit vom pH und vom Membranpotential. Die Produktionsstämme haben ein schnelleres Exportsystem als der Wildtyp. 5. Das Exportsystem wird im Wildtyp von $\textit{Corynebacterium glutamicum}$ wahrscheinlich dazu benutzt, die cytosolische Lysinkonzentration zu regulieren. Diese Funktion ist am deutlichsten zu beobachten, wenn lysinhaltigePeptide die Hauptnahrungsquelle darstellen.
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